銅・亜鉛スーパーオキシドディスムターゼ（CuZnSOD）はスーパーオキシドの不均化を促進する酵素で、バクテリアからヒトまで保存されています。銅イオンと亜鉛イオンを結合し、分子内ジスルフィド結合を形成することで、タンパク質としての構造が安定化され、酵素活性を発揮します。私たちはこれまでに、分子内ジスルフィド結合が構造安定性や酵素活性に極めて重要な役割を果たしており、CuZnSODに高度に保存されていることを示してきました。しかし、米国NCBIのデータベースに登録されたCuZnSODを精査したところ、一部のPaenibacillus（グラム陽性菌）におけるCuZnSOD（PaSODと命名）はシステインを持たず、これまでに知られていない新たなドメイン構造を有していることが予想されました。そこで本研究では、PaSODの発現・活性・構造を明らかにし、なぜ、システインを持っていないのか、その意義について議論しています。詳しくはこちらをご覧ください。
Copper-zinc superoxide dismutase (CuZnSOD) is an enzyme that catalyzes the disproportionation of superoxide and is conserved from bacteria to humans. It binds copper and zinc ions and also forms an intramolecular disulfide bond. We have previously shown that the intramolecular disulfide bond plays a critical role in both structural stability and enzymatic activity and is therefore highly conserved in CuZnSOD. However, a close examination of CuZnSODs in the NCBI database revealed that some CuZnSODs in Paenibacillus (Gram-positive bacteria), named PaSOD, lack cysteines and are expected to have a novel domain structure. Therefore, in this study, we investigated the expression, activity and structure of PaSOD and discussed the physiological significance of the lack of cysteines in CuZnSOD in Paenibacillus. Please click here for more details.
