Our study on copper chaperones has been published in Journal of Trace Elements in Medicine and Biology (IF = 3.995). A copper chaperone for superoxide dismutase, CCS, is known to be responsible for delivering a copper ion to superoxide dismutase (SOD1), but we have shown that CCS can interact with another copper chaperone, HAH1, through a zinc ion. This study has actually a long history (almost 10 years?) in our lab and is an achievement of the struggles by Mr. Nakagome and Ms. Matsumoto. It is quite interesting that distinct copper-delivering proteins (i.e. copper chaperones) interact with each other through a zinc (but not copper) ion. Nonetheless, the interaction is relatively weak, and its physiological relevance remains obscure. We still have a lot of work to do! You can find more details here.
銅シャペロンに関する私たちの研究が、Journal of Trace Elements in Medicine and Biology (IF = 3.995)に掲載されました。CCSという銅シャペロンタンパク質は、SOD1に銅イオンを運ぶ役割を担っていますが、別の銅シャペロンタンパク質であるHAH1と亜鉛イオンを介して相互作用することを見出しました。この研究を始めてから10年近く経ってしまいましたが、卒業生の中込君や松本さんの奮闘もあって、なんとか形にすることができました。銅イオンを運ぶタンパク質が亜鉛イオンを介して相互作用するというのは非常に面白いと思うのですが、相互作用は比較的弱く、その生理的意義は不明のままです。まだまだやるべきことが残っているということでしょうか。詳しくはこちらをご覧ください。
