Our study proposing a new maturation mechanism of Cu/Zn-superoxide dismutase has been published in Metallomics (IF = 4.526). Previously, our group showed that the conserved disulfide bond of Cu/Zn-superoxide dismutase plays critical roles in the structural stabilization. In our newly published study with E. coli Cu/Zn-superoxide dismutase (SodC), we have revealed that prior to the disulfide formation, the thiolates of the Cys residues can capture copper ions with extremely high affinity. We hence suppose that the conserved Cys residues play a dual role: acquisition of a copper ion and formation of the disulfide bond. Please check this.
銅・亜鉛スーパーオキシドディスムターゼは銅イオンと亜鉛イオンを結合することで酵素活性を発揮するタンパク質です。このたび私たちは、細胞内で銅・亜鉛イオンを獲得する新たなメカニズムを提唱し、Metallomics (IF = 4.526)に掲載されました。銅・亜鉛スーパーオキシドディスムターゼには、高度に保存された分子内ジスルフィド（S-S）結合が形成していますが、私たちはこれまでにS-S結合の形成がタンパク質構造の安定化に必須であることを示してきました。今回の研究では、大腸菌由来の銅・亜鉛スーパーオキシドディスムターゼ（SodC）に着目し、S-S結合が形成する前のシステイン残基におけるチオレート基が、銅イオンや亜鉛イオンの獲得に重要であることを示しました。つまり、SodCのシステイン残基は、「金属イオンの獲得」とS-S結合形成を通じた「タンパク質構造の安定化」という、二重の役割を有していることを提案しています。詳しくはこちらをご覧ください。
